Белки также называют белками. Этот термин ввел в 1838 году Йенс Якобс Берцелиус, подчеркнув особое значение белков. Это имя происходит от греческого слова «протеос», что означает «первый».
Ведь среди всех органических соединений, находящихся в клетках, первое место занимают белки. Белки составляют не менее 50% сухой массы клетки. Белки играют центральную роль почти во всех биологических процессах.
Биологические функции белков
| Функции | Примеры |
| 1. Каталитический | Все ферменты. В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими макромолекулами, называемыми ферментами. Большинство ферментов являются мощными катализаторами, ускоряющими реакции как минимум в миллион раз. |
| 2. Транспортировка и хранение | Многие небольшие молекулы и ионы транспортируются специфическими белками.
|
| 3. Координация движений | Белки являются основными строительными блоками мышц. Сокращение мышц обеспечивается скольжением белков двух типов — актина и миозина — друг относительно друга. |
| 4. Структуры | Коллаген - фибриллярный белок - обеспечивает большую эластичность кожи и костей. |
| 5. Иммунная защита | Антитела. |
| 6. Рецепторы | Реакция нервных клеток на специфические импульсы опосредована белковыми рецепторами. |
| 7. Регулирование | Гормоны. |
Основной структурной единицей белков являются аминокислоты.
Аминокислоты состоят из аминогруппы, карбоксильной группы, атома водорода, определенной группы R, которая присоединена к альфа-атому углерода.
Все белки живых организмов — от бактерий до человеческого организма — состоят из одного и того же набора из 20 аминокислот.
Первая аминокислота, аспарагин, была открыта в 1806 году, а последняя из 20 аминокислот, треонин, была идентифицирована только в 1938 году.
20 аминокислот, составляющих структуру белков, также часто называют стандартными, основными или нормальными аминокислотами, чтобы отличить их от других аминокислот, присутствующих в живых организмах, но не встречающихся в структуре белков.
Белки представляют собой биологические полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, связанных пептидными связями, и имеют четыре уровня организации. Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т. е. расположением атомов в пространстве.
Первичная структура белка — это последовательность аминокислот в белке и расположение дисульфидных связей, если они есть. Каждый белок имеет свою специфическую последовательность аминокислот. Последовательность аминокислот в белке была впервые определена Фредериком Сэнгером в 1953 году при изучении инсулина. Изменения в последовательности аминокислот могут вызвать нарушение нормальной функции белка и вызвать соответствующие заболевания. Например, серповидноклеточная анемия вызывается заменой только одной аминокислоты в одном белке. Поэтому определение последовательности аминокислот является обязанностью новой отрасли медицины — молекулярной патологии.
Многие белки, такие как ферменты рибонуклеаза и химотрипсин, состоят только из аминокислот и не содержат других химических групп, поэтому они являются простыми белками. Но есть и белки, гидролиз которых позволяет получить не только аминокислоты, но и другие химические группы — сложные белки. Неаминокислотная часть сложного белка также называется простетической группой. Сложные белки обычно классифицируют по химическому составу простетической группы. Аминокислотная часть называется апопротеином.
